la famille des primases-polymérases AEP présente diverses caractéristiques au-delà de la fabrication d’amorces., En plus d’amorcer L’ADN pendant la réplication, les enzymes AEP peuvent avoir des fonctions supplémentaires dans le processus de réplication de l’ADN, telles que la polymérisation de l’ADN ou de L’ARN, le transfert terminal, la synthèse de translation (TLS), l’assemblage d’extrémité non homologue (NHEJ) et éventuellement le redémarrage des fourches de réplication bloquées. Les Primases synthétisent généralement des amorces à partir de ribonucléotides (NPT); cependant, les primases ayant des capacités de polymérase ont également une affinité pour les désoxyribonucléotides (dNTPs)., Primases avec terminal transférase fonctionnalité permettant d’ajouter des nucléotides de l’extrémité 3’ d’un brin d’ADN indépendamment d’un modèle. D’autres enzymes impliquées dans la réplication de L’ADN, telles que les hélicases, peuvent également présenter une activité primase.

chez les eucaryotes et les archaeaEdit

Le PrimPol humain (ccdc111) sert à la fois des fonctions de primase et de polymérase, comme beaucoup de primases archéales; présente une activité de transférase terminale en présence de manganèse; et joue un rôle important dans la synthèse des translésions et dans le redémarrage des fourches de réplication bloquées., PrimPol est activement recruté sur les sites endommagés grâce à son interaction avec RPA, une protéine adaptatrice qui facilite la réplication et la réparation de l’ADN. PrimPol a un domaine de doigt de zinc semblable à celui de quelques primases virales, qui est essentiel pour la synthèse de translation et l’activité de primase et peut réguler la longueur d’amorce. Contrairement à la plupart des primases, PrimPol est uniquement capable de démarrer des chaînes D’ADN avec dNTPs.

PriS, la petite sous-unité archaeal primase, joue un rôle dans la synthèse des translésionset peut contourner les lésions communes de l’ADN., La plupart des archées n’ont pas les polymérases spécialisées qui effectuent TLS chez les eucaryotes et les bactéries. PriS seul synthétise préférentiellement les chaînes d’ADN; mais en combinaison avec PriL, la grande sous-unité, l’activité de l’ARN polymérase est augmentée.

chez Sulfolobus solfataricus, L’hétérodimère primase PriSL peut agir comme primase, polymérase et transférase terminale. PriSL est pensé pour initier la synthèse d’amorce avec NTPs et puis passer à dNTPs. L’enzyme peut polymériser des chaînes D’ARN ou D’ADN, avec des produits D’ADN atteignant jusqu’à 7000 nucléotides (7 kb)., Il est suggéré que cette double fonctionnalité pourrait être une caractéristique commune des primases archéales.

dans les bactériesmodifier

Les primases MULTIFUTIONNELLES AEP apparaissent également dans les bactéries et les phages qui les infectent. Ils peuvent afficher de nouvelles organisations de domaines avec des domaines qui apportent encore plus de fonctions au-delà de la polymérisation.

La LigD bactérienne (A0R3R7) est principalement impliquée dans la voie NHEJ. Il possède un domaine polymérase/primase de la superfamille AEP, un domaine 3 ‘ – phosphoestérase et un domaine ligase. Il est également capable de primase, D’ADN et d’ARN polymérase et d’activité transférase terminale., L’activité de polymérisation de L’ADN peut produire des chaînes de plus de 7000 nucléotides (7 kb) de longueur, tandis que la polymérisation de l’ARN produit des chaînes jusqu’à 1 kb de long.

dans les virus et les plasmiesmodifier

Les enzymes AEP sont répandues et peuvent être trouvées codées dans des éléments génétiques mobiles, y compris les virus/phages et les plasmides. Ils les utilisent soit comme seule protéine de réplication, soit en combinaison avec d’autres protéines associées à la réplication, telles que les hélicases et, moins fréquemment, les ADN polymérases., Alors que la présence d’AEP dans les virus eucaryotes et archaeal est attendue dans la mesure où ils reflètent leurs hôtes, les virus bactériens et les plasmides codent aussi fréquemment les enzymes de la superfamille AEP que les primases de la famille DnaG. Une grande diversité de familles D’AEP a été découverte dans divers plasmides bactériens par des enquêtes génomiques comparatives. Leur histoire évolutive est actuellement inconnue, car ceux-ci trouvés dans les bactéries et les bacériophages semblent trop différents de leurs homologues Archéo-eucaryotes pour un transfert horizontal de gènes récent.,

l’hélicase de type MCM dans la souche ATCC 14579 de Bacillus cereus (BcMCM; Q81EV1) est une hélicase SF6 fusionnée avec une primase AEP. L’enzyme a à la fois des fonctions primase et polymérase en plus de la fonction hélicase. Le gène codant pour elle se trouve dans un prophage. Il porte une homologie à ORF904 du plasmide pRN1 de Sulfolobus islandicus, qui a un domaine AEP PrimPol. Le virus de la vaccine D5 et HSV Primase sont également des exemples de fusion AEP-hélicase.

PolpTN2 est une primase Archéale présente dans le plasmide TN2., Fusion de domaines homologues à PriS et PriL, il présente à la fois une activité de primase et D’ADN polymérase, ainsi qu’une fonction de transférase terminale. Contrairement à la plupart des primases, PolpTN2 forme des amorces composées exclusivement de dNTP. De façon inattendue, lorsque le domaine de type PriL était tronqué, PolpTN2 pouvait également synthétiser L’ADN sur le modèle D’ARN, c’est-à-dire agir comme une ADN polymérase ARN-dépendante (transcriptase inverse).

même les Primases DnaG peuvent avoir des fonctions supplémentaires, si on leur donne les bons domaines. Le phage gp4 de T7 est une fusion primase-hélicase de DnaG, et remplit les deux fonctions dans la réplication.