Figura 1. Selectați primaze multifuncționale în trei domenii ale vieții (eucaryota, archaea și bacterii). Capacitatea unei primaze de a efectua o anumită activitate este indicată printr-un marcaj de selectare. Adaptat de la. familia AEP de primază-polimeraze are caracteristici diverse dincolo de a face doar primeri., În plus față de amorsare ADN în timpul replicării, AEP enzime pot avea funcții suplimentare în procesul de replicare a ADN-ului, cum ar fi de polimerizare ADN-ului sau ARN-ului, terminal de transfer, translesion sinteza (TLS), non-omoloage end aderarea (NHEJ), și, eventual, în repornirea stagnat furci de replicare. Primases de obicei sintetiza grunduri de ribonucleotides (NTPs); cu toate acestea, primases cu polimeraza capacități, de asemenea, au o afinitate pentru deoxyribonucleotides (dNTPs)., Primazele cu funcționalitate de transferază terminală sunt capabile să adauge nucleotide la capătul 3 ‘ al unei catene ADN independent de un șablon. Alte enzime implicate în replicarea ADN-ului, cum ar fi helicazele, pot prezenta, de asemenea, activitate primază.
În eucariote și archaeaEdit
Uman PrimPol (ccdc111) servește atât primase și polimeraza funcții, ca multe archaeal primases; prezintă terminal transferaza activitatea în prezența mangan; și joacă un rol semnificativ în translesion sinteza și repornirea stagnat furci de replicare., PrimPol este recrutat în mod activ în locurile deteriorate prin interacțiunea sa cu RPA, o proteină adaptor care facilitează replicarea și repararea ADN-ului. PrimPol are un deget de zinc domeniu similar cu cel al virale primases, care este esențială pentru translesion sinteza și primase activitate și pot reglementa grund lungime. Spre deosebire de majoritatea primases, PrimPol este unic capabil de a începe lanțurile de ADN cu dNTPs.
PriS, archaeal primase mică subunitate, are un rol în translesion sinteza (TLS) și poate ocoli frecvente leziuni ADN-ului., Majoritatea arheei nu au polimerazele specializate care efectuează TLS în eucariote și bacterii. PriS singur sintetizează preferențial șiruri de ADN; dar în combinație cu PriL, subunitatea mare, activitatea ARN polimerazei este crescută.
În Sulfolobus solfataricus, la primase heterodimer PriSL poate acționa ca un primase, polimeraza, și borna transferaza. PriSL este gândit să inițieze grund sinteza cu NTPs și apoi trece la dNTPs. Enzima poate polimeriza lanțurile de ARN sau ADN, produsele ADN ajungând până la 7000 de nucleotide (7 kb)., Se sugerează că această funcționalitate duală poate fi o caracteristică comună a primazelor arhaice.
În bacteriaEdit
AEP multifutional primases apărea, de asemenea, în bacterii și fagi care le infecta. Ele pot afișa noi organizații de domeniu cu domenii care aduc și mai multe funcții dincolo de polimerizare.
Ligd bacterian (A0R3R7) este implicat în principal în calea NHEJ. Are un domeniu de polimerază/primază superfamilie AEP, un domeniu 3 ‘ – fosfoesterază și un domeniu de ligază. Este, de asemenea, capabil de primază, ADN și ARN polimerază și activitate terminală de transferază., Activitatea de polimerizare a ADN – ului poate produce lanțuri de peste 7000 de nucleotide (7 kb) în lungime, în timp ce polimerizarea ARN produce lanțuri de până la 1 kb lungime.enzimele AEP sunt răspândite și pot fi găsite codificate în elemente genetice mobile, inclusiv virusuri/fagi și plasmide. Ei le folosesc fie ca o proteină unică de replicare, fie în combinație cu alte proteine asociate replicării, cum ar fi helicazele și, mai puțin frecvent, ADN polimerazele., Întrucât prezența de AEP în eucariote și archaeal virusuri este de așteptat în care au oglinda gazdele lor, bacteriene, virusuri și plasmide, de asemenea, la fel de frecvent codifica AEP-superfamiliei enzime cum o fac DnaG-familie primases. O mare diversitate de familii AEP a fost descoperită în diferite plasmide bacteriene prin studii genomice comparative. Istoria lor evolutivă este în prezent necunoscută, deoarece acestea găsite în bacterii și baceriofage par prea diferite de omologii lor arheo-eucarioți pentru un transfer de gene orizontal recent.,
MCM-ca după în tulpina Bacillus cereus ATCC 14579 (BcMCM; Q81EV1) este un SF6 după fuzionat cu un AGENT primase. Enzima are atât funcții de primază, cât și de polimerază în plus față de funcția helicazei. Gena care codifică pentru aceasta se găsește într-un profag. Ea poartă o omologie ORF904 de plasmidă pRN1 de Sulfolobus islandicus, care are un AGENT PrimPol domeniu. Virusul Vaccinia D5 și PRIMAZA HSV sunt, de asemenea, exemple de fuziune AEP-helicază.PolpTN2 este o primază Arheală Găsită în plasmida TN2., O fuziune a domeniilor omoloage cu PriS și PriL, prezintă atât activitatea primazei, cât și activitatea ADN polimerazei, precum și funcția de transferază terminală. Spre deosebire de majoritatea primazelor, PolpTN2 formează primeri compuși exclusiv din dNTPs. În mod neașteptat, Când domeniul PriL a fost trunchiat, PolpTN2 ar putea sintetiza ADN-ul pe șablonul ARN, adică a acționat ca o polimerază ADN dependentă de ARN (revers transcriptază).chiar și Primazele DnaG pot avea funcții suplimentare, dacă sunt date domeniile potrivite. T7 fag GP4 este o fuziune dnag primază-helicază și îndeplinește ambele funcții în replicare.